Investigadores producen enzimas que podrían crear un «circulo perfecto» de reciclado biológico en plásticos

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Un equipo de investigación aleman ha logrado producir enzimas que pueden descomponer los plásticos PET y otros polímeros en sus componentes básicos.

Los investigadores de la Universidad de Greifswald y Helmholtz-Zentrum-Berlin (HZB) han descubierto la estructura 3D de una enzima que digiere el plástico llamada MHETase. MHETase se puede usar en combinación con una segunda enzima, PETase, para romper el plástico PET en sus componentes básicos, que luego se pueden usar para producir nuevo plástico.

Según los investigadores, la aplicación de estas enzimas podría crear un círculo de reciclado biológico «perfecto» para los plásticos, lo que les permitirá descomponerse y reprocesarse sin desperdicios, y eliminar la necesidad de que el petróleo crudo produzca materiales vírgenes.

La investigación de HZB, publicada recientemente en la revista Nature Communications, es la pieza final de un rompecabezas que los investigadores han estado trabajando para resolver desde el año 2016, cuando los científicos japoneses identificaron una bacteria que vive y digiere parcialmente al PET utilizando PETase y MHETase.

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En los siguientes dos años, los equipos de investigación de todo el mundo corrieron para replicar la estructura de las enzimas. El año pasado, la estructura de PETase, la más simple de las dos, fue descubierta independientemente por equipos en Corea, China, Reino Unido, Estados Unidos y Brasil, lo que refleja el alto nivel de interés internacional.

MEHTase, que completa el proceso de descomposición iniciado por PETase, demostró ser más difícil de descifrar. Según el investigador de HZB, el Dr. Kurt Weber, una única molécula MHETase consta de 600 aminoácidos, o aproximadamente 4000 átomos. Pero agregó que tiene un gran potencial para optimizar el bio-reciclaje de plásticos.

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Weber dijo: «La MHETasa tiene una superficie que es aproximadamente el doble de grande que la superficie de la PETasa y, por lo tanto, tiene un potencial considerablemente mayor para optimizar la descomposición del PET».

Weber y el profesor de biotecnología Uwe Bornscheuer abordaron el problema estudiando cómo la enzima se une al MHET, la unidad estructural más pequeña del PET producido por el plástico al ser digerido por la PETasa.

En un comunicado, Weber dijo que para descomponer estos bloques más pequeños en componentes básicos de PET, la enzima primero debe «acoplarlos» en una estructura 3D hecha a medida.

«Ahora podemos localizar exactamente dónde se acopla la molécula MHET a la MHETasa y cómo se divide la MHET en sus dos bloques de construcción: ácido tereftálico y etilenglicol», agregó Weber.

Weber dijo: «Para ver cómo la MHETasa se une a la PET y se descompone, necesitas un fragmento de plástico que se una a la MHETasa».

Un miembro del equipo de investigación anterior de Weber en Greifswald, el Dr. Gottfried Palm, cortó una botella de PET, descompuso químicamente el polímero PET y sintetizó un pequeño fragmento químico que se une a la MHETasa, pero que ya no puede ser escindido. A partir de esta MHETasa ‘bloqueada’, se cultivaron pequeños cristales para investigaciones estructurales en HZB.

Según los investigadores, ni PETases ni MHETase son particularmente eficientes todavía.

Los plásticos solo han existido en esta escala durante algunas décadas; «incluso las bacterias con sus rápidas sucesiones de generaciones y rápida adaptabilidad no han logrado desarrollar una solución perfecta a través del proceso evolutivo de prueba y error en tan poco tiempo», explicó.

El equipo de Weber está trabajando para acelerar el proceso. Han utilizado su estructura 3D para crear una nueva versión de MHETase que fue capaz de digerir MHET y otro bloque de construcción de PET, BHET, más eficientemente que la enzima natural.

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