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domingo, noviembre 27, 2022
 

Con enzimas transgénicas logran descomponer PET en 10 horas

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Cristian Desmarchelier nos explica el potencial de la bioprospección en la región

Se entiende a la bioprospección como la búsqueda de moléculas que nos provee la naturaleza para industrias de altísimo valor agregado como la medicina, el cuidado personal, la belleza, entre muchas otras.
 
 

Un equipo integrado por investigadores de TBI, Université de Toulouse, CRITT Bio-Industries y Carbios, Biopôle Clermont Limagne, ha diseñado una enzima comúnmente conocida para romper eficientemente las cadenas que mantienen unidos los bloques de construcción de tereftalato de polietileno (PET).

En su artículo publicado en la revista Nature, el grupo describe cómo desarrollaron la enzima y qué tan buenos resultados consiguieron en una planta de prueba.

El PET es un tipo muy común de plástico que que se usa en una amplia gama de productos, desde botellas de refrescos hasta bolsas de plástico y es a la vez, una de las principales fuentes de contaminación.

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A pesar de los esfuerzos de los consumidores para reciclar dichos materiales, la capacidad de los recicladores para desarmarlos en sus partes básicas para su reutilización es bastante limitada. Hasta ahora, los procesos que se han utilizado para romper los enlaces que mantienen unidos los monómeros de PET han sido ineficientes: solo el 30 por ciento de los materiales se reutilizan. En este nuevo esfuerzo, los investigadores han diseñado una enzima muy popular para descomponer el plástico para una mayor eficiencia.

La enzima cutinasa de compost de hojas y ramas, como su nombre lo indica, es una enzima que se encuentra en la naturaleza y que es capaz de romper los enlaces que mantienen las hojas juntas, haciéndolas digestibles. Investigaciones previas han demostrado que pueden hacer lo mismo con el PET, pero de manera muy ineficiente.

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El equipo comenzó su trabajo buscando específicamente los aminoácidos clave que que mantienen unidos los monómeros de PET. Luego crearon cientos de enzimas mutantes con diferentes propiedades de aminoácidos.

Luego, probaron a los mutantes en el plástico Después de mucho esfuerzo, pudieron encontrar y aislar el mutante que funcionaba mejor; descubrieron que era 10.000 veces más eficiente para cortar enlaces PET que la enzima nativa. Luego, el equipo produjo lotes de la enzima mutante y los colocó en un reactor para su análisis. Descubrieron que la enzima que habían creado era capaz de descomponer 200 gramos de PET en solo 10 horas, y que lograba una eficiencia del  90 por ciento.

Luego usaron el material descompuesto generado por la enzima para crear nuevo PET, y descubrieron que era tan fuerte como los que habían sido reciclados. El equipo planea construir un reactor más grande para demostrar que el proceso es económicamente viable.

 
 
 
 
 
 
 

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